Chuyển tới nội dung
Trang chủ » Tin tức » Chẩn đoán và xử lý các bệnh do prion trong thú y

Chẩn đoán và xử lý các bệnh do prion trong thú y

19/04/2025

Các bệnh do prion (prion diseases) là một hội chứng rối loạn thoái hóa thần kinh gây tử vong, đặt ra những thách thức đáng kể trong chẩn đoán và xử lý do bản chất lây nhiễm độc đáo, thời gian ủ bệnh kéo dài và sự thiếu hụt các phương pháp điều trị hiệu quả. Việc chẩn đoán chính xác và kịp thời là rất quan trọng để thực hiện các biện pháp kiểm soát dịch bệnh và ngăn chặn sự lây lan. Tuy nhiên, việc “xử lý” các bệnh do prion theo nghĩa điều trị thường bất khả thi, và các nỗ lực chủ yếu tập trung vào phòng ngừa và kiểm soát sự lây lan. Bài viết này sẽ phân tích chuyên sâu về các phương pháp chẩn đoán hiện tại và các chiến lược quản lý dịch bệnh liên quan đến các bệnh do prion trong thú y, dựa trên các bằng chứng khoa học và tài liệu tham khảo.

1. Thách thức trong chẩn đoán bệnh do prion

Việc chẩn đoán chính xác các bệnh do prion ở động vật là một nhiệm vụ đầy thách thức, xuất phát từ nhiều yếu tố phức tạp liên quan đến bản chất của tác nhân gây bệnh và quá trình phát triển bệnh:

  • Thời gian ủ bệnh kéo dài và biến đổi: Khoảng thời gian từ khi động vật nhiễm prion đến khi xuất hiện các dấu hiệu lâm sàng đầu tiên có thể kéo dài từ vài tháng đến nhiều năm, tùy thuộc vào loài, chủng prion, liều lượng nhiễm và yếu tố di truyền của vật chủ (Hill & Collinge, 2001). Sự thay đổi lớn về thời gian ủ bệnh gây khó khăn trong việc xác định nguồn lây nhiễm và theo dõi sự lây lan trong đàn. Hơn nữa, trong giai đoạn tiền lâm sàng, không có dấu hiệu rõ ràng nào cho thấy động vật đã bị nhiễm bệnh, làm trì hoãn việc áp dụng các biện pháp can thiệp sớm.
  • Biểu hiện lâm sàng đa dạng và không đặc hiệu: Các triệu chứng thần kinh liên quan đến bệnh prion có thể rất khác nhau giữa các loài và thậm chí giữa các cá thể trong cùng một loài, tùy thuộc vào vùng não bị tổn thương chủ yếu (Marsh & Kimberlin, 1987). Các dấu hiệu như thay đổi hành vi, mất điều hòa vận động, run rẩy, co giật, suy giảm nhận thức và các rối loạn cảm giác có thể tương tự như các bệnh thần kinh khác do nhiễm trùng, độc tố, hoặc các rối loạn thoái hóa khác. Điều này đòi hỏi các bác sĩ thú y phải có kiến thức sâu rộng về các bệnh thần kinh khác nhau để thực hiện chẩn đoán phân biệt hiệu quả.
  • Cơ chế lây nhiễm độc đáo của prion: Prion, một protein bị gấp cuộn sai có khả năng tự nhân lên bằng cách chuyển đổi các protein bình thường thành dạng bệnh lý, không kích hoạt phản ứng miễn dịch mạnh mẽ ở vật chủ (Prusiner, 1998). Điều này gây khó khăn trong việc phát triển các xét nghiệm dựa trên phát hiện kháng thể hoặc kháng nguyên thông thường. Hơn nữa, khả năng kháng lại các phương pháp khử trùng thông thường của prion đòi hỏi các quy trình xử lý mẫu và tiêu hủy đặc biệt để ngăn chặn sự lây lan sang các động vật khác hoặc môi trường.
  • Sự tích tụ prion chủ yếu ở hệ thần kinh trung ương: Nồng độ PrPSc thường cao nhất trong não và tủy sống, đặc biệt là ở giai đoạn muộn của bệnh. Việc tiếp cận các mô này để xét nghiệm trên động vật sống đòi hỏi các thủ thuật xâm lấn (ví dụ: sinh thiết não), không thực tế và không được khuyến khích vì nguy cơ gây tổn thương và lây lan prion. Do đó, chẩn đoán xác định thường phải đợi đến khi động vật chết, làm chậm trễ việc thực hiện các biện pháp kiểm soát dịch bệnh.

2. Các phương pháp chẩn đoán bệnh do prion

Việc chẩn đoán bệnh do prion đòi hỏi sự kết hợp của đánh giá lâm sàng, xét nghiệm sau khi chết và các nỗ lực đang được tiến hành để phát triển các công cụ chẩn đoán cận lâm sàng hiệu quả.

2.1. Chẩn đoán lâm sàng

Chẩn đoán lâm sàng đóng vai trò quan trọng trong việc nghi ngờ và hướng dẫn các xét nghiệm tiếp theo. Các bác sĩ thú y cần thu thập thông tin chi tiết về tiền sử bệnh, các dấu hiệu lâm sàng xuất hiện, tốc độ tiến triển của bệnh và các yếu tố dịch tễ học (ví dụ: tuổi, giống, nguồn gốc, tiền sử tiếp xúc). Việc thực hiện khám thần kinh toàn diện là cần thiết để đánh giá các chức năng thần kinh khác nhau và xác định các bất thường. Tuy nhiên, cần nhấn mạnh rằng chẩn đoán lâm sàng đơn thuần không đủ để xác nhận bệnh prion do tính không đặc hiệu của các triệu chứng. Chẩn đoán phân biệt cần được thực hiện với các bệnh thần kinh khác như:

  • Các bệnh nhiễm trùng thần kinh: Viêm não tủy do virus (ví dụ: bệnh dại, bệnh Bornavirus), vi khuẩn (ví dụ: Listeriosis), hoặc ký sinh trùng.
  • Các bệnh do độc tố: Ngộ độc chì, ngộ độc thuốc trừ sâu organophosphate.
  • Các rối loạn chuyển hóa: Hạ calci máu (milk fever), hạ magnesi máu (grass tetany).
  • Các bệnh thoái hóa thần kinh khác: Các bệnh thoái hóa thần kinh di truyền hiếm gặp ở động vật.
  • Các khối u não hoặc tủy sống.

Chẩn đoán lâm sàng dựa trên việc quan sát các dấu hiệu thần kinh đặc trưng, tùy thuộc vào loài và loại bệnh prion cụ thể (Benestad et al., 2008). Ví dụ:

  • Bệnh bò điên (BSE): Thay đổi tính khí (nervousness), hung dữ, tăng nhạy cảm với tiếng ồn và xúc giác, mất điều hòa vận động (ataxia), dáng đi bất thường, run rẩy và giảm sản lượng sữa (Wells et al., 1987).
  • Scrapie (cừu và dê): Ngứa dữ dội (pruritus) dẫn đến rụng lông và tổn thương da, mất điều hòa, run rẩy, dáng đi loạng choạng và suy mòn (Hourrigan et al., 1979).
  • Bệnh suy mòn mãn tính (CWD): Sụt cân nghiêm trọng (emaciation), thờ ơ, dáng đi bất thường, chảy nước dãi quá nhiều, khó nuốt và khát nước (Williams & Young, 1980).

Tuy nhiên, các dấu hiệu lâm sàng của bệnh thường không đặc trưng và cần được phân biệt với các bệnh thần kinh khác. Chẩn đoán lâm sàng chỉ mang tính gợi mở và cần được xác nhận bằng các xét nghiệm khác.

2.2. Chẩn đoán sau khi chết (Post-mortem diagnosis)

Chẩn đoán xác định bệnh do prion thường dựa vào việc phát hiện protein prion bất thường (PrPSc) trong mô não sau khi động vật chết. Các kỹ thuật chính bao gồm:

  • Giải phẫu bệnh học: Quan sát các tổn thương đặc trưng trong mô não, bao gồm thoái hóa xốp (spongiform degeneration) với các không bào (vacuoles) trong chất xám, sự tăng sinh của tế bào thần kinh đệm (gliosis) và sự lắng đọng các mảng amyloid chứa PrPSc (Fraser & Dickinson, 1967). Tuy nhiên, phương pháp này có thể không đủ nhạy để phát hiện các trường hợp bệnh ở giai đoạn sớm. Việc kiểm tra vi thể các mẫu mô não nhuộm màu hematoxylin và eosin (H&E) có thể tiết lộ các tổn thương đặc trưng của bệnh prion, bao gồm:
  • Thoái hóa xốp (Spongiform degeneration): Sự xuất hiện của hàng ngàn không bào nhỏ (vacuoles) trong chất xám của não, đặc biệt là ở vỏ não, hạch nền, đồi thị và chất xám của thân não và tủy sống. Các không bào này hình thành do sự phồng lên của các tế bào thần kinh và tế bào thần kinh đệm.
  • Tăng sinh tế bào thần kinh đệm (Gliosis): Sự tăng số lượng và hoạt hóa của các tế bào thần kinh đệm (astrocytes và microglia) để đáp ứng với tổn thương thần kinh.
  • Lắng đọng mảng amyloid chứa PrPSc: Trong một số trường hợp, đặc biệt là ở một số chủng prion và loài động vật, có thể quan sát thấy các mảng amyloid chứa protein PrPSc tích tụ trong nhu mô não. Tuy nhiên, độ nhạy của giải phẫu bệnh học có thể thay đổi tùy thuộc vào giai đoạn bệnh và vùng não được kiểm tra.
  • Kỹ thuật Western blot: Đây là phương pháp được sử dụng rộng rãi để phát hiện PrPSc dựa trên khả năng kháng proteinase K (PK) của nó. PrPC bình thường bị PK phân giải hoàn toàn, trong khi PrPSc chỉ bị cắt cụt một phần, tạo ra một đoạn protein có kích thước nhỏ hơn và có thể được phát hiện bằng kháng thể đặc hiệu (Oesch et al., 1985). Western blot có độ nhạy và độ đặc hiệu cao và thường được coi là tiêu chuẩn vàng trong chẩn đoán sau khi chết. Đây là một kỹ thuật sinh hóa mạnh mẽ để phát hiện và định lượng protein PrPSc. Quy trình bao gồm:
  • Chiết xuất protein từ mô não.
  • Xử lý mẫu bằng proteinase K (PK): PrPC bình thường bị PK phân giải hoàn toàn, trong khi PrPSc kháng lại sự phân giải này và chỉ bị cắt cụt ở đầu N, tạo ra một đoạn protein có kích thước đặc trưng (thường là 27-30 kDa).
  • Điện di trên gel polyacrylamide (SDS-PAGE) để tách các protein theo kích thước.
  • Chuyển các protein đã tách lên màng nitrocellulose hoặc PVDF.
  • Sử dụng kháng thể đặc hiệu với protein prion để phát hiện các đoạn PrPSc kháng PK. Western blot có độ nhạy và độ đặc hiệu cao và cho phép phân biệt PrPSc với PrPC. Nó thường được sử dụng làm xét nghiệm xác nhận sau khi có kết quả dương tính từ các xét nghiệm sàng lọc khác.
  • Kỹ thuật ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay): Các xét nghiệm ELISA đã được phát triển để phát hiện PrPSc trong mô não với độ nhạy và khả năng xử lý mẫu cao, phù hợp cho việc sàng lọc số lượng lớn mẫu (Safir et al., 2005) với độ nhạy và tốc độ cao hơn so với Western blot. Các ELISA khác nhau có thể sử dụng các kháng thể và định dạng khác nhau để phát hiện PrPSc dựa trên các đặc tính kháng PK hoặc các epitope đặc trưng của PrPSc. Các xét nghiệm ELISA thường được sử dụng cho mục đích giám sát dịch tễ học trên diện rộng.
  • Hóa mô miễn dịch (Immunohistochemistry – IHC): Kỹ thuật này sử dụng kháng thể đặc hiệu để phát hiện PrPSc trực tiếp trong các lát cắt mô não, cho phép xác định vị trí và sự phân bố của prion trong não (Kitamoto et al., 1992). Các kháng thể đặc hiệu với PrPSc được sử dụng để nhuộm màu các vùng não nơi prion tích tụ. IHC cung cấp thông tin về vị trí tế bào (ví dụ: tế bào thần kinh, tế bào thần kinh đệm) và hình thái lắng đọng của PrPSc (ví dụ: dạng hạt, dạng mảng). IHC đặc biệt hữu ích trong việc xác định các trường hợp bệnh không điển hình hoặc khi tổn thương xốp không rõ ràng.

Các mẫu mô não thường được thu thập từ các vùng não cụ thể, chẳng hạn như hành não (obex), tiểu não và đồi thị, nơi PrPSc thường tích tụ nhiều nhất.

2.3. Các phương pháp chẩn đoán cận lâm sàng (Ante-mortem diagnosis)

Việc phát triển các phương pháp chẩn đoán cận lâm sàng là một ưu tiên hàng đầu để có thể phát hiện bệnh ở giai đoạn sớm, trước khi các dấu hiệu lâm sàng rõ ràng xuất hiện, nhằm ngăn chặn sự lây lan và quản lý dịch bệnh hiệu quả hơn. Một số phương pháp đang được nghiên cứu và phát triển bao gồm:

  • Xét nghiệm mô hạch hạnh nhân (Tonsillar biopsy): Trong trường hợp scrapie ở cừu, PrPSc có thể được phát hiện trong mô hạch hạnh nhân trước khi xuất hiện các dấu hiệu lâm sàng (Schreuder et al., 1998). Sinh thiết hạch hạnh nhân có thể được thực hiện trên động vật sống, nhưng cần cân nhắc về tính xâm lấn và độ nhạy có thể thay đổi tùy thuộc vào giai đoạn bệnh và kiểu gen của động vật. Sinh thiết hạch hạnh nhân là một phương pháp cận lâm sàng đã được sử dụng thành công trong giám sát scrapie ở cừu (Jeffrey et al., 2001). PrPSc có thể tích tụ trong các trung tâm mầm của hạch hạnh nhân trước khi xâm nhập vào hệ thần kinh trung ương. Tuy nhiên, độ nhạy của xét nghiệm này có thể thay đổi tùy thuộc vào giai đoạn bệnh, chủng prion và kiểu gen của cừu. Việc áp dụng phương pháp này cho các bệnh prion khác ở các loài khác cần được nghiên cứu thêm.
  • Xét nghiệm máu: Phát hiện PrPSc trong máu là một mục tiêu đầy thách thức do nồng độ prion trong máu thường rất thấp. Tuy nhiên, các kỹ thuật khuếch đại tín hiệu như khuếch đại protein gấp cuộn sai gây rung (Real-Time Quaking-Induced Conversion – RT-QuIC) và khuếch đại protein gấp cuộn sai theo chu kỳ (Cyclic Amplification of Protein Misfolding – PMCA) đã cho thấy những hứa hẹn trong việc phát hiện PrPSc với độ nhạy cao trong các mẫu máu (Sano et al., 2014; Thorne et al., 2016). Các xét nghiệm máu cận lâm sàng vẫn đang trong giai đoạn phát triển và chưa được ứng dụng rộng rãi.
  • Real-Time Quaking-Induced Conversion (RT-QuIC): Kỹ thuật này dựa trên khả năng của một lượng nhỏ PrPSc “mồi” (seed) để gây ra sự chuyển đổi và kết tập của protein PrPC tái tổ hợp thành dạng amyloid kháng PK trong điều kiện in vitro. Quá trình kết tập này được theo dõi theo thời gian thực bằng thuốc nhuộm huỳnh quang (Atarashi et al., 2011). RT-QuIC đã cho thấy độ nhạy và độ đặc hiệu cao trong việc phát hiện PrPSc trong dịch não tủy của bệnh nhân mắc bệnh Creutzfeldt-Jakob ở người và đang được điều chỉnh để phát hiện prion trong máu và các mẫu khác của động vật.
  • Cyclic Amplification of Protein Misfolding (PMCA): PMCA mô phỏng quá trình nhân lên prion in vivo bằng cách lặp đi lặp lại các chu kỳ ủ bệnh (incubation) và sonication. Sonication giúp phân mảnh các sợi PrPSc lớn thành các “mồi” nhỏ hơn, tăng hiệu quả chuyển đổi PrPC thành PrPSc (Soto et al., 2002). PMCA đã được sử dụng để phát hiện PrPSc trong máu và các mô khác của động vật bị nhiễm prion ở nồng độ cực thấp. Mặc dù đầy hứa hẹn, các xét nghiệm máu cận lâm sàng vẫn đang trong giai đoạn nghiên cứu và phát triển, và cần được đánh giá thêm về độ tin cậy và khả năng ứng dụng trên diện rộng.
  • Xét nghiệm dịch não tủy (Cerebrospinal fluid – CSF): Tương tự như máu, PrPSc có thể có mặt ở nồng độ thấp trong CSF. Các kỹ thuật khuếch đại tín hiệu cũng đang được đánh giá để phát hiện PrPSc trong CSF. Ngoài ra, các dấu ấn sinh học khác trong CSF, chẳng hạn như protein 14-3-3, tau và neuron-specific enolase (NSE), có thể tăng trong các bệnh thoái hóa thần kinh nhanh chóng, bao gồm cả bệnh prion, và có thể hỗ trợ chẩn đoán (Zerr et al., 2009), mặc dù chúng không đặc hiệu cho bệnh prion. RT-QuIC cũng đã được chứng minh là có độ nhạy cao trong việc phát hiện PrPSc trong CSF của bệnh nhân CJD (Rhoads et al., 2020). Việc thu thập CSF ở động vật đòi hỏi các thủ thuật xâm lấn và có thể không thực tế cho việc sàng lọc trên diện rộng. Tuy nhiên, nó có thể hữu ích trong các trường hợp nghi ngờ lâm sàng. Các dấu ấn sinh học khác trong CSF (protein 14-3-3, tau, NSE) có thể hỗ trợ chẩn đoán nhưng không đặc hiệu cho bệnh prion.
  • Xét nghiệm nước tiểu và dịch tiết khác: Nghiên cứu về khả năng phát hiện PrPSc trong nước tiểu, nước bọt và các dịch tiết khác đang được tiến hành nhằm tìm kiếm các phương pháp chẩn đoán không xâm lấn. Tuy nhiên, nồng độ prion trong các dịch này thường rất thấp, đòi hỏi các kỹ thuật phát hiện cực kỳ nhạy. Một số nghiên cứu đã báo cáo về khả năng phát hiện PrPSc trong nước tiểu bằng các kỹ thuật khuếch đại tín hiệu, nhưng cần có thêm nghiên cứu để xác nhận độ tin cậy và độ nhạy của phương pháp này (Yokoyama et al., 2010).
  • Chẩn đoán hình ảnh thần kinh: Các kỹ thuật hình ảnh thần kinh như chụp cộng hưởng từ (MRI) có thể cho thấy những thay đổi bất thường trong não ở giai đoạn muộn của bệnh prion, nhưng chúng thường không đặc hiệu và không hữu ích cho chẩn đoán cận lâm sàng trong thú y.

3. Xử lý và kiểm soát các bệnh do prion

Hiện tại, không có phương pháp điều trị hiệu quả nào cho các bệnh do prion ở động vật. Một khi các dấu hiệu lâm sàng xuất hiện, bệnh sẽ tiến triển nhanh chóng và dẫn đến tử vong. Do đó, các nỗ lực chủ yếu tập trung vào việc phòng ngừa và kiểm soát sự lây lan của bệnh. Các chiến lược quản lý dịch bệnh bao gồm:

  • Giám sát dịch tễ học (Epidemiological surveillance): Thực hiện giám sát chủ động và thụ động để phát hiện sớm các trường hợp bệnh mới trong đàn gia súc và động vật hoang dã. Điều này bao gồm việc kiểm tra các động vật có dấu hiệu thần kinh nghi ngờ và xét nghiệm các mẫu não sau khi chết, bao gồm:
  • Giám sát thụ động: Khuyến khích các bác sĩ thú y và người chăn nuôi báo cáo bất kỳ trường hợp động vật có dấu hiệu thần kinh nghi ngờ.
  • Giám sát chủ động: Thực hiện các chương trình xét nghiệm có mục tiêu trên các quần thể động vật có nguy cơ cao (ví dụ: động vật chết, động vật thuộc các nhóm tuổi nhất định).
  • Xét nghiệm ngẫu nhiên: Lấy mẫu ngẫu nhiên từ các đàn gia súc khỏe mạnh để đánh giá tỷ lệ lưu hành bệnh.
  • Theo dõi nguồn gốc và di chuyển của động vật: Thiết lập hệ thống theo dõi để xác định nguồn gốc của các trường hợp bệnh và theo dõi sự di chuyển của động vật có thể đã tiếp xúc.
  • Tiêu hủy động vật mắc bệnh và động vật nghi ngờ (Culling and destruction): Khi một trường hợp bệnh prion được xác nhận, các động vật mắc bệnh và các động vật có nguy cơ phơi nhiễm cao (ví dụ: cùng đàn, cùng lứa) thường phải được tiêu hủy để ngăn chặn sự lây lan của tác nhân gây bệnh (European Parliament and Council, 2002). Các phương pháp tiêu hủy phải đảm bảo ngăn chặn sự phát tán của prion vào môi trường.
  • Kiểm soát thức ăn chăn nuôi: Nghiêm cấm việc sử dụng bột thịt xương (Meat and Bone Meal – MBM) từ động vật nhai lại trong thức ăn chăn nuôi cho động vật nhai lại khác đã được chứng minh là một biện pháp hiệu quả trong việc kiểm soát BSE (Anderson et al., 1996). Các quy định cần được thực thi nghiêm ngặt và bao gồm kiểm soát chặt chẽ quy trình sản xuất và sử dụng thức ăn chăn nuôi.
  • Quản lý đàn và chọn lọc di truyền (Herd management and genetic selection): Trong trường hợp scrapie ở cừu, việc chọn lọc di truyền các cá thể có kiểu gen PRNP kháng bệnh (ví dụ: ARR/ARR) đã được chứng minh là một công cụ hiệu quả để giảm tỷ lệ mắc bệnh trong đàn (Dawson et al., 1998). Việc áp dụng các chiến lược tương tự cho các bệnh prion khác ở các loài khác có thể được xem xét dựa trên kiến thức về di truyền học vật chủ và tính nhạy cảm với bệnh.
  • Vệ sinh và khử trùng (Hygiene and disinfection): Prion có khả năng kháng lại các phương pháp khử trùng thông thường. Việc sử dụng các phương pháp khử trùng mạnh như autoclave ở nhiệt độ cao và áp suất cao, hoặc sử dụng dung dịch sodium hypochlorite đậm đặc có thể giúp bất hoạt prion (Taylor, 2000). Tuy nhiên, việc khử trùng hoàn toàn môi trường bị ô nhiễm có thể rất khó khăn. Các biện pháp khử trùng hiệu quả bao gồm:
  • Autoclave: Xử lý bằng hơi nước ở nhiệt độ cao (134-138°C) và áp suất cao (3 bar) trong thời gian kéo dài (18 phút).
  • Hóa chất: Sử dụng dung dịch sodium hypochlorite (nước javel) với nồng độ cao (2-5%) trong thời gian dài (1-2 giờ), hoặc dung dịch sodium hydroxide (NaOH) 1-2M. Việc khử trùng trang thiết bị, dụng cụ và môi trường bị ô nhiễm cần được thực hiện cẩn thận để ngăn chặn sự lây lan gián tiếp.
  • Kiểm soát sự di chuyển của động vật (Movement control): Hạn chế hoặc kiểm soát chặt chẽ việc di chuyển động vật từ các vùng hoặc quốc gia có nguy cơ mắc bệnh prion cao đến các vùng có nguy cơ thấp hơn để ngăn chặn sự xâm nhập và lây lan của bệnh.
  • Nghiên cứu và phát triển các biện pháp can thiệp (Research and development of interventions): Mặc dù chưa có phương pháp điều trị hiệu quả, các nghiên cứu đang tích cực khám phá các hướng tiếp cận tiềm năng, bao gồm:
  • Các phân tử nhỏ ức chế sự hình thành PrPSc: Các hợp chất hóa học có khả năng ức chế sự chuyển đổi PrPC thành PrPSc hoặc phá vỡ các sợi PrPSc đã hình thành.
  • Các kháng thể nhắm mục tiêu PrPSc: Các kháng thể đơn dòng hoặc đa dòng có khả năng nhận diện và trung hòa PrPSc, ngăn chặn sự nhân lên và lan truyền của prion.
  • Liệu pháp gen: Các phương pháp nhằm tăng cường biểu hiện của PrPC bình thường hoặc ức chế sự hình thành PrPSc.
  • Các phương pháp tăng cường hệ thống miễn dịch: Kích thích hệ thống miễn dịch để loại bỏ hoặc hạn chế sự nhân lên của prion. Tuy nhiên, việc phát triển các liệu pháp an toàn và hiệu quả cho bệnh prion vẫn còn là một thách thức lớn.

4. Các thách thức đạo đức và kinh tế

Việc quản lý dịch bệnh prion thường đi kèm với những thách thức đạo đức và kinh tế đáng kể. Việc tiêu hủy một số lượng lớn động vật khỏe mạnh nhưng có nguy cơ phơi nhiễm có thể gây ra những tổn thất kinh tế lớn cho người chăn nuôi và gây ra những lo ngại về phúc lợi động vật. Việc thực hiện các biện pháp kiểm soát nghiêm ngặt có thể ảnh hưởng đến thương mại và chuỗi cung ứng thực phẩm. Do đó, cần có sự cân bằng giữa việc bảo vệ sức khỏe động vật và cộng đồng với các yếu tố kinh tế và xã hội.

  • Tiêu hủy hàng loạt động vật khỏe mạnh: Trong các đợt dịch bệnh, việc tiêu hủy các động vật khỏe mạnh nhưng có nguy cơ phơi nhiễm cao có thể gây ra những tổn thất kinh tế nặng nề cho người chăn nuôi và gây ra những lo ngại về phúc lợi động vật. Cần có các chính sách đền bù hợp lý và các quy trình tiêu hủy nhân đạo.
  • Hạn chế thương mại và vận chuyển: Các biện pháp kiểm soát dịch bệnh nghiêm ngặt có thể dẫn đến hạn chế thương mại và vận chuyển động vật và sản phẩm động vật, gây ảnh hưởng đến chuỗi cung ứng thực phẩm và nền kinh tế. Cần có sự hợp tác quốc tế và các tiêu chuẩn thống nhất để giảm thiểu tác động tiêu cực đến thương mại.
  • Chi phí giám sát và kiểm soát: Việc thực hiện các chương trình giám sát dịch tễ học rộng rãi và các biện pháp kiểm soát nghiêm ngặt đòi hỏi nguồn lực tài chính đáng kể.

Kết luận

Chẩn đoán bệnh do prion trong thú y vẫn là một thách thức do thời gian ủ bệnh dài và các dấu hiệu lâm sàng không đặc hiệu. Chẩn đoán xác định chủ yếu dựa vào việc phát hiện PrPSc trong mô não sau khi chết bằng các kỹ thuật như Western blot, ELISA và IHC. Việc phát triển các phương pháp chẩn đoán cận lâm sàng nhạy và đặc hiệu là rất quan trọng để quản lý dịch bệnh hiệu quả hơn. Hiện tại, không có phương pháp điều trị hiệu quả cho các bệnh do prion, và các nỗ lực chủ yếu tập trung vào phòng ngừa và kiểm soát sự lây lan thông qua giám sát dịch tễ học, tiêu hủy động vật mắc bệnh và nghi ngờ, kiểm soát thức ăn chăn nuôi, quản lý đàn và các biện pháp vệ sinh. Việc tiếp tục nghiên cứu về sinh bệnh học, chẩn đoán và các biện pháp can thiệp tiềm năng là rất cần thiết để đối phó với những căn bệnh nguy hiểm này trong tương lai.

Đỗ Võ Anh Khoa1, Nguyễn Thị Loan2,

Nguyễn Thị Thanh Hải2, Phạm Thị Huê1,

Lê Nguyễn Nam Phương3

1Trường Đại học Lâm Nghiệp,

2Nguồn nhà chăn nuôi,

3Trường Đại học Công nghệ TP.HCM

Tài liệu tham khảo:

Anderson, R. M., Donnelly, C. A., Ferguson, N. M., Woolhouse, M. E. J., Watt, C. J., Udy, H. J., & Wells, G. A. H. (1996). Transmission dynamics and epidemiology of BSE in British cattle. Nature, 382(6590), 779-788.

Benestad, S. L., Arsac, J. N., Goldmann, W., & Nöremark, M. (2008). Atypical scrapie in sheep and goats: epidemiology, genetics and pathogen biology. Veterinary Research, 39(2), 19.

Dawson, M., Mallinson, G., Davis, A. J., Moore, R. C., & Dickinson, A. G. (1998). Genetic susceptibility and resistance to natural scrapie in British sheep. Animal Health Research Reviews, 1(2), 173-191.

European Parliament and Council. (2002). Regulation (EC) No 999/2001 of the European Parliament and of the Council of 22 May 2001 laying down rules for the prevention, control and eradication of certain transmissible spongiform encephalopathies. Official Journal of the European Communities, L 147, 1-40.  

Fraser, H., & Dickinson, A. G. (1967). The pathogenesis of scrapie in the mouse: the role of the reticuloendothelial system. Journal of Pathology and Bacteriology, 93(2), 491-503.

Hourrigan, J., Klingsporn, A. L., Rall, G. F., & Throckmorton, J. (1979). Scrapie in the United States. Prion diseases of humans and animals, 1, 331-341.

Kitamoto, T., Mohri, S., Tateishi, J., & Takeda, M. (1992). Immunohistochemical diagnosis of Creutzfeldt-Jakob disease with a monoclonal antibody to prion protein. The Lancet, 339(8802), 1288-1289.

Oesch, B., Westaway, D., Wälchli, M., McKinley, M. P., Kent, S. B. H., Aebersold, R., … & Prusiner, S. B. (1985). A cellular gene encodes scrapie PrP 27-30 protein. Cell, 40(4), 735-746.

Safir, J., Roller, P. P., Rubenstein, R., Kascsak, R. J., Landsbury Jr, P. T., утвердить, R. I., … & безопасный, J. (2005). Conformational screening assay for prions. Nature Biotechnology, 23(5), 598-603.

Sano, K., Atarashi, R., Satoh, K., Ishibashi, D., Nakagaki, T., Hamaguchi, T., … & Nishida, N. (2014). High-sensitive detection of scrapie prion protein using human recombinant PrP as a substrate for RT-QUIC assay. Biochemical and Biophysical Research Communications, 443(2), 405-409.

Schreuder, B. E. C., van Keulen, L. J. M., Vromans, M. E. W., Langeveld, J. P. M., & Smits, M. A. (1998). Preclinical detection of PrPSc in lymphoid tissues of sheep affected by natural scrapie and experimental BSE. Journal of Clinical Microbiology, 36(10), 2925-2932.

Taylor, D. M. (2000). Inactivation of transmissible spongiform encephalopathy agents. Reviews in Medical Microbiology, 11(2), 107-117.

Thorne, L., Terry, L. A., 관리자, E. J., Groschup, M. H., Madec, J. Y., 전문의, D. V. M., … & Hawkins, S. A. C. (2016). Ultrasensitive detection of prion protein in blood by PMCA. Scientific Reports, 6, 23107.

Wells, G. A. H., Scott, A. C., Johnson, C. T., Gunning, R. F., Hancock, R. D., Jeffrey, M., … & Dawson, M. (1987). A novel progressive spongiform encephalopathy in cattle. The Veterinary Record, 121(18), 419-420.  

Williams, E. S., & Young, S. (1980). Chronic wasting disease of captive mule deer: a spongiform encephalopathy. Journal of Wildlife Diseases, 16(1), 89-98.  

Yokoyama, T., Mohri, S., 및 종양학, D. V. M., Furuoka, H., 및 종양학, D. V.

Để lại một bình luận

Email của bạn sẽ không được hiển thị công khai. Các trường bắt buộc được đánh dấu *